La velocidad inicial de una reacción enzimática no depende de la concentración de substrato
El estado estacionario de una reacción enzimática no depende de la concentración de substrato
El pH influye en la cinética de una enzima determinando la carga eléctrica de los grupos ionizables de la misma
Todas las enzimas tienen un pH óptimo con valores próximos al pH neutro (pH=7,0)
Siempre que aumenta la temperatura aumenta la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
La actividad de una enzima es directamente proporcional a su concentración
La reacción catalizada por una enzima se produce en dos fases: en una primera fase se forma el complejo enzima-substrato y en una segunda fase que se produce la reacción y se libera el producto
Para bajas concentraciones de substrato, la velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de substrato
Para concentraciones subsaturantes de substrato, la velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de substrato
La ecuación de Michaelis y Menten relaciona la velocidad máxima (Vmax) de una reacción enzimática en función de la concentración de substrato ([S])
La constante de Michaelis de una reacción enzimática depende de la concentración de substrato
Para una concentración de substrato igual a KM, la velocidad inicial es igual a la mitad de la velocidad máxima.
Cuanto mayor sea el valor de la KM de una enzima, mayor será su afinidad por el substrato.
La transformación lineal de Lineweaver-Burk consiste en representar V0 en función de [S] de forma lineal en lugar de curva como en la gráfica de Michaelis-Menten.
En la representación lineal de Lineweaver-Burk el punto de corte de la recta con el eje Y muestra el valor de la inversa de la velocidad máxima.
En la representación lineal de Lineweaver-Burk el punto de corte de la recta con el eje X muestra el valor de la inversa de la constante de Michaelis.
Las reacciones catalizadas por las enzimas EC-1 (oxidorreductasas) son reacciones bisubstrato.
En las reacciones bi-bi secuenciales la transferencia se produce directamente de un substrato al otro.
La inhibición enzimática consiste en que mientras el inhibidor esté unido a la enzima, ésta no tiene actividad catalítica
Cuando el inhibidor se separa de la enzima, ésta recupera su actividad
Los inhibidores reversibles se unen de forma transitoria al centro activo de la enzima
En la inhibición competitiva el inhibidor y el substrato se une al mismo tiempo al centro activo de la enzima.
En presencia de un inhibidor competitivo se observa una KM aparente mayor que la KM de la enzima.
En presencia de un inhibidor no competitivo (mixto) se observa una KM aparente menor que la KM de la enzima.
En presencia de un inhibidor acompetitivo (incompetitivo) disminuyen tanto la Vmax como la KM.