Las alfa-queratinas son proteínas fibrosas con función estructural
Las alfa-queratinas están constituidas por cadenas polipeptídicas con estructura en hoja plegada
La secuencia de aminoácidos en las hélices-α favorece la unión entre cadenas mediante interacciones hidrofóbicas
Las alfa-queratinas flexibles, son ricas en cisteína, lo que favorece su flexibilidad
Las fibras de colágeno están formadas por la repetición de unas unidades estructurales básicas denominadas protocolágeno
En el colágeno las cadenas peptídicas se enrollan formando una hélice levógira con 3 residuos por vuelta (n=3)
En el colágeno uno de cada tres residuos es de glutamina
La prolina es incompatible con la hélice de colágeno
Los puentes disulfuro refuerzan la estructura del colágeno
El colágeno se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre el grupo alfa-amino de una glicina de una cadena y el grupo alfa-carboxilo de una prolina de otra cadena
El colágeno se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre los grupos R de las hidroxiprolinas
El colágeno se estabiliza mediante enlaces covalentes entre dos residuos de al-lisina
La elastina es una proteína elástica sin estructura secundaria
En la uniones de desmosina intervienen 3 residuos de al-lisina y uno de lisina
La mioglobina y la hemoglobina son proteínas de transporte de oxígeno de las células sanguíneas
La mioglobina es una proteína monomérica conjugada
Las cadenas peptídicas de la mioglobina se ordenan en el espacio formando su estructura cuaternaria
El grupo hemo está, formado a por una parte orgánica, la protoporfirina IX, y una inorgánica, un átomo de hierro
A la protoporfirina IX se unen, entre otros grupos funcionales, cuatro grupos vinilo
En ausencia de oxígeno, el átomo de hierro del grupo hemo forma seis enlaces de coordinación
En la hemoglobina, la histidina distal (histidina E-7) no esta unida al grupo hemo
El grupo hemo está situado en una hendidura de naturaleza hidrofílica de la proteína
La hemoglobina es una proteína conjugada homotetramérica
El grupo hemo de la hemoglobina es igual que el de la mioglobina
Las cadenas peptídicas de la hemoglobina se asocian formando dos bloques α1α2 y β1β2
La estructura cuaternaria de la hemoglobina deja un canal en el centro
La hemoglobina muestra en cualquier circunstancia una gran afinidad por unirse al oxígeno
La hemoglobina muestra muy poca afinidad por unirse al oxígeno
La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno es variable y depende de la presión parcial de oxígeno
Las subunidades de la hemoglobina sufren cambios conformacionales
La conformación tensa (T) la presenta la oxihemoglobina y, por tanto, muestra poca afinidad por el oxígeno
La conformación relajada (R) se caracteriza por tener menos enlaces iónicos entre las subunidades que la tensa (T)
La unión a una molécula de oxígeno a una subunidad provoca cambios conformacionales en esa subunidad
La subunidad de la hemoglobina que se une al oxígeno transmite esa información a las otras subunidades
Los cambios conformacionales de las subunidades de la hemoglobina siempre aumentan la afinidad por el oxígeno
La unión del oxígeno al grupo hemo provoca el cambio conformacional en la hemoglobina
La unión al oxígeno provoca un cambio en la forma del grupo hemo
El cambio en la conformación de una subunidad hace que se rompan o formen enlaces con las otras subunidades
En los pulmones la hemoglobina esta en la conformación tensa (T) de alta afinidad por el oxígeno
La cantidad de oxígeno liberado por la hemoglobina en un tejido depende de la presión parcial de oxígeno en los pulmones
En los periodos de reposo aumenta la presión parcial de oxígeno en los tejidos
La actividad elevada en los tejidos produce un aumento del pH local
Los protones se pueden unir a los grupos R de los residuos de histidina carboxi-terminales de las cadenas beta de al hemoglobina
La unión de un protón a la histidina C-terminal permite que ésta forme un enlace iónico
La unión de protones a la hemoglobina cambia su conformación hacia la forma relajada (R)
La hemoglobina participa en el mantenimiento del pH de la sangre
El CO2 se puede unir a los 4 grupos amino-terminales de la hemoglobina
La hemoglobina transporta más del 80% del CO2 a los pulmones
El 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) sólo tiende a entrar en el canal central de la hemoglobina cuando ésta tiende hacia la conformación tensa (T)
La hemoglobina fetal muestra mayor afinidad por el oxígeno que la materna por tener dos subunidades gamma (γ) en vez de beta (β)