Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en la célula y tiene, entre otras, función catalíca
La hidrólisis de una proteína rinde los 20 L-aminoácidos proteogénicos
Las proteínas heterotetraméricas están formadas por cuatro subunidades diferentes pero iguales dos a dos
Las proteínas conjugadas está formadas por una parte proteica y un grupo proteico
En la estructura primaria de una proteína se incluyen los puentes disulfuro entre residuos de cisteína
Las estructuras secundarias se originan porque los ángulos de los enlaces del carbono-α son iguales a lo largo de la cadena
La estructura secundaria de una proteína se estabiliza mediante la formación de enlaces de hidrógeno entre grupos R
En la hélice α la cadena peptídica se enrolla helicoidalmente alrededor de un eje, dejando los grupos R de los residuos de aminoácidos proyectados hacia el interior
En la hélice α, un segmento de 18 residuos dara un total de 5 vueltas completas
La estructura en hélice α, se estabiliza mediante la formación de enlaces de hidrógeno
La prolina es un aminoácido totalmente incompatible con la hélice α
Los aminoácidos polares con cargas opuestas (positiva y negativa) desestabilizan la hélice α
En la lámina β, la cadena polipeptídica presenta la conformación más extendida posible
La estructura en lámina β, se estabiliza mediante la formación de enlaces de hidrógeno
Las láminas β paralelas son más estables que las antiparalelas y, por tanto, más frecuentes en las proteínas
La prolina es un aminoácido totalmente incompatible con la lámina β
En la lámina β son frecuentes los aminoácidos polares con carga negativa (Asp y Glu)
En la estructura terciaria de una proteína la cadena peptídica con sus estructuras secundarias se repliega sobre si misma formando una estructura más o menos globular
En la estructura terciaria, determinados aminoácidos lejanos en la secuencia peptídica se colocan juntos, produciéndose interacciones entre sus cadenas laterales
La estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre grupos α-amino y grupos α-carboxilo de residuos de la misma cadena peptídica
En la estructura terciaria de una proteína globular se pueden encontrar regiones con estructura en hélice alfa y lámina beta
La estructura cuaternaria es característica de las proteínas oligoméricas y consiste en el ordenamiento espacial de la subunidades que la componen
La única estructura que poseen la proteínas oligoméricas es la cuaternaria
La desnaturalización de las proteínas consiste en la perdida de todos los niveles de estructuración superiores a la estructura secundaria
Valores anómalos de pH pueden provocar la desnaturalización de una proteína al cambiar el estado de protonización de sus grupos ionizables